Registro:
| Documento: | Tesis Doctoral |
| Disciplina: | quimica |
| Título: | Estructura y actividad biológica de inmunoglobulinas |
| Autor: | Celis, Teodoro F. R. |
| Editor: | Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales |
| Filiación: | Instituto Nacional de Microbiología
|
| Publicación en la Web: | 2017-11-06 |
| Fecha de defensa: | 1966 |
| Fecha en portada: | 1966 |
| Grado Obtenido: | Doctorado |
| Título Obtenido: | Doctor en Ciencias Químicas |
| Idioma: | Español |
| Formato: | PDF |
| Handle: |
http://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n1278_Celis |
| PDF: | https://bibliotecadigital.exactas.uba.ar/download/tesis/tesis_n1278_Celis.pdf |
| Registro: | https://bibliotecadigital.exactas.uba.ar/collection/tesis/document/tesis_n1278_Celis |
| Ubicación: | Dep.001278 |
| Derechos de Acceso: | Esta obra puede ser leída, grabada y utilizada con fines de estudio, investigación y docencia. Es necesario el reconocimiento de autoría mediante la cita correspondiente. Celis, Teodoro F. R.. (1966). Estructura y actividad biológica de inmunoglobulinas. (Tesis Doctoral. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales.). Recuperado de http://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n1278_Celis |
Resumen:
Gama inmunoglobulina 7 S de conejo y gama globulina humana 7 S fueron reducidas y carboximetiladas con borohidruro de sodio en presencia de urea 8M, y posterior tratamiento con ácido iodoacético. El análisis por ultracentrifugación analítica reveló que ambas proteínas habían sido resueltas en fragmentos que poseen una constante de sedimentación de 1.5 y un peso molecular de 18.000 para los componentes de proteína de conejo y 19.200 en el caso de fragmentos de la globulina humana. La presencia de un solo pico regularmente simétrico en el análisis por ultracentrifugfación analítica de estos fragmentos, y los resultados del análisis de homogeneidad según el procedimiento propuesto por Van Holde y Baldwin, sugieren que los distintos componentes son probablemente similares en tamaño. El número de uniones disulfuro reducidas y carboximetiladas, medido por la cantidad de S-Carboximetilcisteína formada indicó una considerable reducción de estas uniones. El número de residuos N-terminales encontrados en la proteína reducida y carboximetilada, varias veces superior al total detectado en la proteína intacta, sugiere un cierto efecto proteolítico por parte del agente reductor. El hecho de que los residuos N-terminales de la molécula reducida y carboximetilada sean similares a los encontrados en la proteína intacta en pequeña dosis, puede interpretarse como que ciertos residuos N-terminales no detectados en el análisis de la molécula no tratada sean ahora revelables como consecuencia del tratamiento a que fue sometida la globulina. Dada la existencia de una zona menos "globular" que el resto de la molécula, sensible al efecto proteolítico de papaína y pepsina, los valores de peso molecular de los fragmentos obtenidos y el análisis de sus residuos N-terminales ofrecen la posibilidad de localizar en esta zona "lábil" el efecto hidrolítico del borohidruro de sodio. Por otra parte, el análisis comparativo de los pesos moleculares, y de los residuos N-terminales de los fragmentos originales en la proteína humana y en la de conejo, dada la similitud general de estructura de la molécula en distintas especies, sugieren un ataque similar en ambas proteínas por parte del borohidruro. Inmunoglobulina 7 S de conejo reducida y carboximetilada, según el procedimiento informado en este trabajo, es incapaz de precipitar con su antígeno específico, pero es un 60-70% tan activa como la molécula intacta, cuando participa en un sistema de coprecipitación. La separación de estos fragmentos en cuatro fracciones mediante cromatografía en dietilaminoetilcelulosa, reduce su actividad biológica, cuando se usan las cuatro fracciones combinadas en la medición, a un 50% de la actividad inicial. De estas cuatro fracciones, únicamente la combinación de dos de ellas revela un cierto grado de actividad; cuando se las mide a cada una por separado son totalmente inactivas. Un análisis comparativo de los mapas peptídicos obtenidos de cada una de estas cuatro fracciones por electroforesis en alto voltaje,con los análogos correspondientes a las mismas fracciones provenientes de otro anticuerpo específico, fué realizado. Pequeñas diferencias pudieron observarse en los mapas correspondientes a dos de estas fracciones e idénticos mapas en las restantes. El hecho de que estas diferencias sean observables exclusivamente en las fracciones que poseen un cierto grado de actividad biológica hace suponer una vinculación de las mismas al sitio de combinación del anticuerpo. Finalmente la considerable destrucción de las estructuras secundarias y terciaria de la globulina inmune por acción de borohidruro en urea 8 M, pese a lo cual la molécula retiene su actividad biológica, sugiere una localización del sitio de combinación del anticuerpo en el tipo y secuencia de aminoácidos que forman la cadena primaria de la molécula.
Citación:
---------- APA ----------
Celis, Teodoro F. R.. (1966). Estructura y actividad biológica de inmunoglobulinas. (Tesis Doctoral. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales.). Recuperado de https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n1278_Celis
---------- CHICAGO ----------
Celis, Teodoro F. R.. "Estructura y actividad biológica de inmunoglobulinas". Tesis Doctoral, Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, 1966.https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n1278_Celis
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