Resumen:
Partiendo de gelatina, se obtienen péptidos por hidrólisis ácida lenta a baja temperatura. Por tratamiento con ácido fosfotúngstico, se precipita la parte básica (conteniendo lisina, hidroxilisina, histidina y arginina) de los péptidos. Esta se fracciona por conversión en sales de plata, en dos partes: fracción de lisina, que contiene preponderantemente lisina, hidroxilisina y algo de arginina; y fracción de arginina, que contiene preponderantemente arginina e histidina y algo de lisina. Se dan análisis completos de humedad, cenizas, sulfato y los análisis cuantitativos de aminoácidos. Se trabaja con la fracción de lisina, transformándola en dinitrofenil-péptidos. Se descubre que un exceso de 1 fluor-2,4-dinitrobenceno hidroliza la mezcla de péptidos, obteniéndose muchos dinitrofenil-aminoácidos y pocos péptidos dinitrofenilados. Se establece una relación de 1 fluor-2,4-dinitrobenceno/mezcla de péptidos, que permite obtener resultados aceptables. Es mejorado un sistema cromatográfico ya conocido, para eliminar "dinitrofenil-artifacts" y luego efectuar separaciones en una sola cromatografía en columna. La mezcla de dinitrofenil-péptidos es separada en parte por cromatografía en columna y luego es nuevamente separado cada pico por cromatografía en papel en forma de bandas. Se repite esta cromatografía en el mismo papel, para mejorar la separación. Cada banda es eluída e hidrolizada. El análisis cromatográfico en papel de dinitrofenil-aminoácidos y aminoácidos revela su composición. Se obtiene evidencia de existir unas noventa y dos sustancias de comportamiento cromatográfico distinto, de los cuales se analizan treinta y ocho. Se obtiene la composición en aminoácidos de treinta y cinco péptidos distintos, individualizándose sus aminoácidos aminofinales como dinitrofenil-derivados en todos los casos menos cinco. Se dan reproducciones fotográficas de los cromatogramas en papel, obtenidos al hacer todos los análisis cualitativos durante el trabajo, y el esquema de un fraccionador de columna automático, construído en el laboratorio. El método utilizado permite realizar un ataque dirigido a las regiones de acumulación de aminoácidos polares dentro de la cadena polipeptídica del colágeno, obteniéndose el material específicamente básico en cantidad. Los resultados obtenidos corroboran las hipótesis hechas sobre las regiones polares por otros investigadores, que se han basado en el conocimiento actual de la composición de las regiones no polares, para hacerlas. De los resultados obtenidos se puede inferir que las hipótesis siguientes valen para esta zona de la cadena polipeptídica: - La glicocola se encuentra uniformemente distribuída en toda la cadena. - Lisina e hidroxilisina, ácido glutámico y aspártico se encuentran acumulados en la región polar. - Hidroxiprolina, serina y alanina también se encuentran en esta región regularmente. Estas evidencias experimentales concuerdan con las suposiciones hechas por otros autores. No concuerda el hecho de estar presente prolina en la mayoría de los péptidos analizados, pues sólo debería haber un 3% del total presente en el colágeno, disponible para esta región polar.
Citación:
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Jellinek, Mario Renato Ernesto. (1964). Péptidos básicos del colágeno. (Tesis Doctoral. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales.). Recuperado de https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n1201_Jellinek
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Jellinek, Mario Renato Ernesto. "Péptidos básicos del colágeno". Tesis Doctoral, Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, 1964.https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n1201_Jellinek
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