Estudio de la almidón sintetasa de papa (UDP-glucosa-alfa-1-4 glucan-alfa-4-glucosiltransferasa)

Bryks, Rajzla

Registro:

Documento:	Tesis Doctoral
Disciplina:	quimica
Título:	Estudio de la almidón sintetasa de papa (UDP-glucosa-alfa-1-4 glucan-alfa-4-glucosiltransferasa)
Autor:	Bryks, Rajzla
Editor:	Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
Publicación en la Web:	2017-11-06
Fecha de defensa:	1962
Fecha en portada:	1962
Grado Obtenido:	Doctorado
Título Obtenido:	Doctor en Ciencias Químicas
Departamento Docente:	Departamento de Química Orgánica
Director:	Cardini, Carlos E.
Idioma:	Español
Tema:	química/química orgánica
Formato:	PDF
Handle:	http://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n1116_Bryks
PDF:	https://bibliotecadigital.exactas.uba.ar/download/tesis/tesis_n1116_Bryks.pdf
Registro:	https://bibliotecadigital.exactas.uba.ar/collection/tesis/document/tesis_n1116_Bryks
Ubicación:	001116
Derechos de Acceso:	Esta obra puede ser leída, grabada y utilizada con fines de estudio, investigación y docencia. Es necesario el reconocimiento de autoría mediante la cita correspondiente. Bryks, Rajzla. (1962). Estudio de la almidón sintetasa de papa (UDP-glucosa-alfa-1-4 glucan-alfa-4-glucosiltransferasa). (Tesis Doctoral. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales). Recuperado de http://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n1116_Bryks

Resumen:

Se estudió la enzima que cataliza la transferencia de 1a glucosa de los nucleótidos UDP-glucosa o ADP-glucosa alalmidón o malto-oligosacáridos. La nueva unión que se formaes α-1-4. Dicha enzima se preparó a partir de tubérculos de lapapa. La actividad aumenta con 1a cantidad de complejo enzima-almidón y con el tiempo, aunque no en forma netamentelineal. La Km de 1a enzima respecto del UDP-glucosa resultóser de 3,8x10^-2 y se incorpora 0,8 μ mol de UDP-glucosa pormiligramo de proteina por hora. En pH óptimo de actividad de le enzima a 37°C fue de 8,2 usando buffer glicilglicina 0,5 M; EDTA 0,025 M. y entre 7,5 y 8,2 con buffer fosfato 0,5 M, EDTA 0,025 M. Todos los intentos para separar 1a enzima del gránulode almidón fracasaron. Esta enzima se inactiva parcialmente por acción de 1aglucosa y la panosa, y totalmente por el p-cloro-mercuribenzoato. Los malto-oligosacáridos inhiben competitivamente 1a incorporaciónde 1a glucosa del UDP-glucosa o ADP-glucosa alalmidón, Estos oligosacáridoe también actuan como sustratos. Los isomalto-oligosacáridos en cambio no tienen ningún efectosobre la enzima ni pueden actuar como sustratos. Los glucócidos fenólicos, lo mismo que sus agluconasinhiben apreciablemente 1a acción enzimática. No ocurre lomismo con los metil-glucósidos. Ninguno de los glucósidos resultóser sustrato de la reacción. Los nucleótidos adenílicos inhiben apreciablemente lareacción de síntesis de almidón o malto-oligosacáridos a partirdel UDP-glucosa y bastante menos a partir de ADP-glucosa. También se prepararon y estudiaron almidón sintetasas deotros vegetales, especialmente de la arveja arrugada y delmaíz waxy. Se ha encontrado que en el caso de la enzima deeste último los malta-oligosacáridos son sustratos mucho másefectivos que el almidón. Se determinó que la incorporación de 1a glucosa del nucleótido-azúcar, se realiza tanto en la amilosa como en laamilopectína, aunque en mayor proporción en la primera.

Citación:

---------- APA ----------

Bryks, Rajzla. (1962). Estudio de la almidón sintetasa de papa (UDP-glucosa-alfa-1-4 glucan-alfa-4-glucosiltransferasa). (Tesis Doctoral. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales.). Recuperado de https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n1116_Bryks

---------- CHICAGO ----------

Bryks, Rajzla. "Estudio de la almidón sintetasa de papa (UDP-glucosa-alfa-1-4 glucan-alfa-4-glucosiltransferasa)". Tesis Doctoral, Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, 1962.https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n1116_Bryks

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