Registro:
| Documento: | Tesis de Grado |
| Título: | Cuantificación y análisis de la frustración local en secuencias proteicas |
| Título alternativo: | Quantification and analysis of local frustration in protein sequences |
| Autor: | Caamaño, Federico |
| Editor: | Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales |
| Lugar de trabajo: | Universidad de Buenos Aires - CONICET. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales (IQUIBICEN)
|
| Fecha de defensa: | 2025-03-26 |
| Fecha en portada: | Marzo de 2025 |
| Grado Obtenido: | Grado |
| Título Obtenido: | Licenciado en Ciencias Biológicas |
| Departamento Docente: | Departamento de Química Biológica |
| Director: | Ferreiro, Diego Ulises |
| Director Asistente: | Galpern, Ezequiel Alejandro |
| Jurado: | Ozu, Marcelo; Santos, Javier; Szuster, Jonathan |
| Idioma: | Español |
| Formato: | PDF |
| Handle: |
http://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO001801_Caamano |
| PDF: | https://bibliotecadigital.exactas.uba.ar/download/seminario/seminario_nBIO001801_Caamano.pdf |
| Registro: | https://bibliotecadigital.exactas.uba.ar/collection/seminario/document/seminario_nBIO001801_Caamano |
| Ubicación: | Dep.BIO 001801 |
| Derechos de Acceso: | Esta obra puede ser leída, grabada y utilizada con fines de estudio, investigación y docencia. Es necesario el reconocimiento de autoría mediante la cita correspondiente. Caamaño, Federico. (2025). Cuantificación y análisis de la frustración local en secuencias proteicas. (Tesis de Grado. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales.). Recuperado de http://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO001801_Caamano |
Resumen:
Las proteínas son los polímeros que adoptan las estructuras más diversas, complejas, dinámicas y fascinantes que se pueden encontrar en la escala molecular de lo viviente. A lo largo de la evolución, las mutaciones generan cambios en las estructuras primarias proteicas, pero solo aquellos cambios que conserven la funcionalidad biológica de las proteínas son aceptados por la selección natural, sirviendo así las secuencias proteicas como un registro de las restricciones evolutivas que moldean sus estructuras funcionales. Utilizando la enorme cantidad de secuencias proteicas disponibles, es posible considerar a una familia de proteínas homólogas como ensambles de secuencias que en principio comparten una estructura determinada y actividades químicas similares. La hipótesis de esta tesis es que haciendo uso de modelos de mecánica estadística es posible utilizar la información contenida en alineamientos múltiples de secuencias de una dada familia para capturar esta variabilidad y relacionarla con la estructura y función biológica de proteínas pertenecientes a la misma. La teoría de paisajes energéticos del plegado de proteínas propone que para poder plegarse robustamente en tiempos acotados un polipéptido debe minimizar los conflictos energéticos entre los residuos que lo componen, debe cumplir con el “principio de frustración mínima”. Está hoy ampliamente documentado que la frustración local física identificable en los estados nativos está íntimamente relacionada con aspectos funcionales de las proteínas actuales. Utilizando modelos de mecánica estadística, entrenados con información contenida en alineamientos múltiples de secuencias pertenecientes a diferentes familias, se aprendieron modelos estadísticos a partir de los cuales se calculó la frustración local evolutiva de miles de secuencias proteicas de 5 familias distintas, y se exploró la relación de la frustración evolutiva con la funcionalidad y la estructura biológica.
Abstract:
Proteins are polymers that adopt the most diverse, complex, dynamic, and fascinating structures found at the molecular scale of living organisms. Throughout evolution, mutations generate changes in protein primary structures, but only those changes that preserve the biological function of proteins are accepted by natural selection. Thus, protein sequences serve as a record of the evolutionary constraints that shape their functional structures. Using the vast amount of protein sequences available, it is possible to consider a family of homologous proteins as ensembles of sequences that, in principle, share a specific structure and similar chemical activities. The hypothesis of this thesis is that, by using statistical mechanics models, it is possible to utilize the information contained in multiple sequence alignments of a given family to capture this variability and relate it to the structure and biological function of proteins belonging to the same family. The energy landscapes theory of protein folding proposes that, to fold robustly within finite times, a polypeptide must minimize energetic conflicts between its residues; it must satisfy the "principle of minimal frustration." It is now widely documented that physical local frustration identifiable in native states is closely related to functional aspects of modern proteins. Using statistical mechanics models trained with information contained in multiple sequence alignments of different families, statistical models were trained. From these models, the evolutionary local frustration of thousands of protein sequences from 5 distinct families was calculated, and the relationship between evolutionary frustration, biological function and structure was explored.
Citación:
---------- APA ----------
Caamaño, Federico. (2025). Cuantificación y análisis de la frustración local en secuencias proteicas. (Tesis de Grado. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales.). Recuperado de https://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO001801_Caamano
---------- CHICAGO ----------
Caamaño, Federico. "Cuantificación y análisis de la frustración local en secuencias proteicas". Tesis de Grado, Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, 2025.https://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO001801_Caamano
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