Resumen:
La propiedad más común entre las bacterias fototróficas verdes y púrpuras es su capacidad para llevar a cabo fotosíntesis anoxige’nica,a través de procesos mediados por bacterioclorofilas. Las bacterias fototróficas anoxigénicas contienen pigmentos como varios tipos de bacterioclorofilas y carotenoides, los cuales están involucrados en la transformación de energía luminica en química. La fotosíntesis de las bacterias fototróficas anoxigénicas depende de las condiciones ambientales, entre ellas la deficiencia de oxígeno, porque la síntesis de pigmentos fotosíntéticos y de las proteínas que se unen a ellos está reprimida por el oxígeno. El metabolismo de las eubacterias fototróficas y en particular las bacterias púrpuras fototróficas muestran gran diversidad. Presentan una alta versatilidad lo cual les permite la adaptación a una variedad de diferentes condiciones de crecimiento. En todas las bacterias púrpuras los pigmentos fotosíntéticos y el aparato fotosíntético están localizados en un sistema más o menos extendido de membranas intracitoplasmáticas (MIC) que se originan a partir de la membrana citoplasmática (MC). El aparato fotosíntético de bacterias púrpuras anoxigénicas fotosíntéticas, está formado por el centro de reacción (CR) y por los complejos antena LHI y LHII. Rodeando al CR se encuentra el complejo antena LHI o B870. Las moléculas de pigmento en este complejo están unidas no covalentemente a dos diferentes polipéptidos aLHI y BLHI. La mayoría de las bacterias púrpuras tienen un segundo tipo de complejo antena LHII o B800-850. Este complejo está presente en cantidades variables e interconectado con LHI y CR. El sistema antena de todos los organismos fotosíntéticos rodea al centro de reacción y forma una unidad multimolecular cuya función regula la captación y transferencia de energía. La formación del aparato fotosintético es un proceso bien coordinado y está gobernado principalmente por la presión parcial de oxigeno en el medio. Los genes fotosíntéticos están encerrados en una unidad operonal y superoperonal y regulado por una red de procesos transcripcionales y post-transcripcionales. Existen sistemas regulatorios de estos superoperones similares a los sistemas regulatorios de dos componentes: Una quinasa sensora que tiene dos partes: un receptor que mide directa o indirectamente el estímulo proveniente del medio ambiente (ejemplo, una disminución en la tensión de oxígeno) y una actividad transmisora (protein-quinasa) Un receptor conjuntamente con un regulador, cuyo efecto regulatorio de genes en trans ha sido detectado en Rhodobacter capsulatus y Rhodobacter sphaeroides. Un aspecto importante en la regulación de la expresión del aparato fotosíntético es la fosforilación de los polipétidos que unen bacterioclorofila antena. Pareciera tratarse de una modificación post-traduccional de los mismos. No se sabe, además, si la fosforilación es parte del mecanismo de regulación de la expresión de los genes que codifican la síntesis de dichos polipéptidos. Nuestro grupo ha demostrado que esos mecanismos de regulación se efectúan a través de la promoción de la fosforilación y defosforialción mediados por el estado redox de las membranas intracitoplasmáticas que constituyen una fracción de membranas livianas obtenidas luego de hacer ultracentrifugación en colchón de sacarosa 50% de células fotosínte'ticas. Las cuales parecen contener, para el caso de Rhodobacter sphaeroides, polipe’ptidosaLHI defosforilados y el polipéptido BLHI se fosforila antes de su inserción a la membrana en los sitios de iniciación de la sintesis de MIC, y luego se defosforila durante la síntesis de MIC. Se ha determinado que existe una asociación de los polipéptidos con fosfolípidos y que esta asociación se produce previo al paso de la inserción, ya que también fue posible recupera mediante el lavado con sustancias caotrópicas, los polipéptidos que fueron sintetizados in vitro y que aún no están insertados definitivamente, asociados a fosfolípidos.
Citación:
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Paglilla, María de la Paz. (1998). Forforilación de proteínas de los complejos antena de Rhodobacter sphaeroides. (Tesis de Grado. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales.). Recuperado de https://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000629_Paglilla
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Paglilla, María de la Paz. "Forforilación de proteínas de los complejos antena de Rhodobacter sphaeroides". Tesis de Grado, Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, 1998.https://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000629_Paglilla
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