Resumen:
La unión covalente de ácidos grasos es una característica descripta para varias proteínas virales y celulares. En los arenavirus no se ha demostrado hasta el momento esta modificación de las proteínas virales. Sin embargo, los datos de secuencia disponibles harían suponer que poseen glicoproteínas aciladas. En este trabajo se trató de determinar la presencia de ácidos grasos en las proteínas del virus Junin (VJ) utilizando sustancias inhibitorias de las reacciones de miristilación y palmitilación de proteínas. Los compuestos ensayados fueron los ácidos ZOH-tetradecanoico (ZOH-mirístico), 20H-hexadecanoico (ZOH-palmítico) y lZ-metoxidodecanoico. Los tres análogos de ácidos grasos ejercieron una acción inhibitoria sobre la multiplicación del VJ, cepa atenuada IV4454y cepa patógena XJ, y del virus Tacaribe, otro miembro de la familia Arenaviridae, en células Vero, en forma dependiente de la dosis entre 10 y 100 uM. En esas condiciones los compuestos no afectaron la viabilidad celular determinada por el método del MTT. Los valores de la concentración inhibitoria 50 (C150, dosis que reduce el 50 % la multiplicación viral), medida por un ensayo de inhibición del rendimiento viral, para los virus estudiados variaron entre 10 - 40 uM, siendo siempre más efectivos los inhibidores de la miristilación. Índices semejantes de inhibición se obtuvieron para el rendimiento de virus extracelular y asociado a célula. Estos compuestos ejercen su acción inhibitoria en una etapa tardía del ciclo de multiplicación viral, observándose un 80 % de inhibición en el rendimiento al ser agregados durante un periodo de solo 4 hs., luego de las 40 hs post-infección. La expresión de antígenos virales en la membrana celular, medida por inmunofluorescencia indirecta con anticuerpos monoclonales reactivos contra la glicoproteína de superficie de VJ GPl y su precursor GPC, no fue significativamnete reducida en presencia de una concentración 80 uM, de los ácidos hidroxi-sustituídos. Al mismo tiempo tampoco resultó afectada la expresión citoplasmática de dichos antígenos indicando que la falta de acilación de la glicoproteína no bloquea su transporte a membrana, aunque disminuye la producción de virus infeccioso. También se analizó la acilación de las glicoproteínas virales en forma directa, en células infectadas y marcadas con ácido 3[H]mirístico y ácido 3[H]palmítico y sometidas a inmunoprecipitación con anticuerpos especificos y posterior electroforesis en geles de Resumen poliacrilamida. Este último análisis mostró una banda correspondiente al precursor de las glicoproteínas que incorporó el ácido mirístico. Los resultados obtenidos indicarían la presencia de proteínas aciladas en los arenavirus.
Citación:
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Cordo, Sandra M.. (1998). Estudio de la acilación en las proteínas del virus Junin. (Tesis de Grado. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales.). Recuperado de https://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000573_Cordo
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Cordo, Sandra M.. "Estudio de la acilación en las proteínas del virus Junin". Tesis de Grado, Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, 1998.https://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000573_Cordo
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