Registro:
| Documento: | Tesis de Grado |
| Título: | Aislamiento y caracterización de una aminotransferasa con amplia especificidad de sustrato partir de promastigotes de Leishmania mexicana |
| Autor: | Vernal, Javier I. |
| Editor: | Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales |
| Publicación en la web: | 2023-06-02 |
| Fecha de defensa: | 1997 |
| Fecha en portada: | 1997 |
| Grado Obtenido: | Grado |
| Título Obtenido: | Licenciado en Ciencias Biológicas |
| Director: | Nowicki, Cristina |
| Idioma: | Español |
| Formato: | PDF |
| Handle: |
http://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000557_Vernal |
| PDF: | https://bibliotecadigital.exactas.uba.ar/download/seminario/seminario_nBIO000557_Vernal.pdf |
| Registro: | https://bibliotecadigital.exactas.uba.ar/collection/seminario/document/seminario_nBIO000557_Vernal |
| Ubicación: | Dep.BIO 000557 |
| Derechos de Acceso: | Esta obra puede ser leída, grabada y utilizada con fines de estudio, investigación y docencia. Es necesario el reconocimiento de autoría mediante la cita correspondiente. Vernal, Javier I.. (1997). Aislamiento y caracterización de una aminotransferasa con amplia especificidad de sustrato partir de promastigotes de Leishmania mexicana. (Tesis de Grado. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales.). Recuperado de http://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000557_Vernal |
Resumen:
Con el objetivo de realizar estudios en cuanto al catabolismo de aminoácidos aromáticos en Leishmania mexicana, se procedió a la purificación de una aminotransferasa con especificidad para dichos aminoácidos a partir de extractos crudos de este trypanosomátido. El procedimiento involucró la siguiente secuencia de pasos cromatograñcos: A) DEAEcelulosa, B) RedlZO-Sepharosa, C) columna Mono Q y D) Sephacryl-SL’OO.En el ultimo paso se obtuvo una proteína homogénea a juzgar por los geles de poliacrilamida con SDS, donde se observó una única banda de 45 kDa. La enzima nativa presenta una masa molecular de 90 kDa, determinada por cromatografia de exclusión molecular, por lo tanto en condiciones fisiológicas se encontraría formando un dímero de subunidades similares. Los estudios cinéticos realizados demostraron que la enzima purificada podn'a utilizar casi con la misma facilidad, como sustratos, aspartato y aminoácidos aromáticos, habiéndose obtenido para los mismos un valor de Km aparente próximo a l mM. La enzima transamina con ligeramente menor afinidad leucina y metionina, no pudiendo transaminar isoleucina. Como aceptores de los grupos aminos puede utilizar piruvato, a-cetoglutarato y oxalacetato, prefiriendo a este último, cuyo valor de Km aparente es de 0.15 mM. Esta enzima no presenta reactividad inmunológica cruzada con la tirosina aminotransferasa de Trypanosoma cruzi. Su residuo N-terminal se encuentra bloqueado y los análisis de secuencias de aminoácidos de algunos de sus fragmentos peptídicos permiten relacionarla con diferentes aspartato aminotransferasas de plantas. La amplia especificidad de sustrato sugiere, para la enzima purificada, un origen evolutivo muy primitivo.
Citación:
---------- APA ----------
Vernal, Javier I.. (1997). Aislamiento y caracterización de una aminotransferasa con amplia especificidad de sustrato partir de promastigotes de Leishmania mexicana. (Tesis de Grado. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales.). Recuperado de https://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000557_Vernal
---------- CHICAGO ----------
Vernal, Javier I.. "Aislamiento y caracterización de una aminotransferasa con amplia especificidad de sustrato partir de promastigotes de Leishmania mexicana". Tesis de Grado, Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, 1997.https://hdl.handle.net/20.500.12110/seminario_nBIO000557_Vernal
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