La hipótesis termodinámica establece al estado nativo de una proteína como el de más baja energía libre bajo condiciones fisiológicas normales. Luego, para juzgar la calidad de un modelo de proteína propuesto, o para identificar el plegamiento nativo de una secuencia de aminoácidos entre muchas alternativas posibles, necesitamos contar con funciones de energía esectiva apropiadas. Los términos "energía efectiva" o "potencial de fuerza media" se refieren a la energía libre del sistema para una conformación determinada de la proteína, es decir, la energía intramolecular de las proteínas más la energía libre de solvatación. Las funciones de energía efectivas utilizadas actualmente provienen generalmente de dos orígenes distintos. El primero está basado sobre la función de energía que se obtiene, en principio, de un análisis fundamental de las fuerzas entre partículas. El segundo está compuesto por funciones de energía “estadísticas” que derivan de frecuencias de pares de aminoácidos, observados en un conjunto de estructuras de proteínas conocidas. En este trabajo calculamos funciones de energía efectivas entre residuos de aminoácidos a partir de una teoría de líquidos clásicos, y construimos una tabla de valores de interacción al contacto a fin de comparar con las energías estadísticas obtenidas por otros autores
The thermodynamical hypothesis says that the native state of a protein is that which has the lowest free energy consistent with the normal physiological conditions. Thus, in order to judge the quality of a given model of protein, or to identify the native folding of a sequence of amino acids among many possible sequences, we need appropriate effective energy functions. With the terms “effective energy" o "mean force potential" we refer to the system free energy for a given conformation of the protein, say the intra-molecular energy of the proteins plus the salvation free energy. The effective energies currently used belong to someone of two different groups. In one of them are the effective energies which are obtained from a basic analysis of the inter particles forces. In the other group are "statistical" energy functions which are calculated from the appearance frequency, in a set of structures corresponding to known protein sequences, of a given pair of amino acids at fixed distances. In this work we calculate effective energy functions between pairs of amino acids residues by using a classic liquid state theory. We construct a table of contact values for these interactions and compare our results with the statistical energies obtained by other authors
| Título: | Estudio comparativo de los potenciales de fuerza media al contacto entre residuos de aminoácidos |
| Autor: | Renzi, Danilo Germán; Vericat, Fernando |
| Fecha: | 2003 |
| Título revista: | Anales AFA |
| Editor: | Asociación Física Argentina |
| Handle: | http://hdl.handle.net/20.500.12110/afa_v15_n01_p298 |
| Ciudad: | Villa Martelli, Buenos Aires |
| Idioma: | Español |
| Año: | 2003 |
| Volumen: | 15 |
| Número: | 01 |
| Título revista abreviado: | An. (Asoc. Fís. Argent., En línea) |
| ISSN: | 1850-1168 |
| Formato: | |
| PDF: | https://bibliotecadigital.exactas.uba.ar/download/afa/afa_v15_n01_p298.pdf |
| Registro: | https://bibliotecadigital.exactas.uba.ar/collection/afa/document/afa_v15_n01_p298 |
